Composição Química do Aminoácido
Todas as proteínas existentes nos seres vivos, desde os vírus até os seres humanos, são constituídas por combinações de apenas vinte aminoácidos. Esses blocos constituintes da vida se unem entre si, como contas de um colar, para formar longas cadeias e moléculas complexas que configuram a estrutura de todos os organismos vivos.Composição Química do AminoácidoO aminoácido é um composto orgânico que apresenta, em sua molécula, um grupo ácido (-COOH) e um grupo amino (-NH2), além de um radical -R, que vai ser responsável pela diferenciação entre os diversos tipos de aminoácidos existentes. Esse composto apresenta a seguinte fórmula geral:
Graças à presença em sua molécula de grupamentos derivados de ácidos carboxílicos e de aminas, os aminoácidos são dotados de propriedades de ácidos e de bases. Esse duplo caráter é de importância vital para a compreensão do comportamento e das funções das proteínas e, por conseguinte, da matéria viva.
De acordo com a natureza do radical -R, esses compostos podem ser classificados em neutros, ácidos e básicos. Os primeiros são aqueles nos quais esse radical não se encontra diretamente ligado aos grupos -NH2 ou -COOH. Entre os compostos desse tipo incluem-se a glicina, a serina, a alanina, a cisteína (que apresenta um átomo de enxofre em sua molécula), a treonina, a valina, a metionina (que também possui um átomo de enxofre), a leucina, a isoleucina, a fenilalanina, a tirosina (ambas com um anel benzênico em sua estrutura), a prolina e o triptofano.
Os aminoácidos de caráter ácido apresentam um ácido carboxílico no radical -R e liberam, quando em meio ácido, não somente o átomo de hidrogênio da carboxila principal, mas também aquele correspondente ao grupo -COOH ligado ao radical -R, deixando a molécula com dupla carga negativa. Pertencem a esse grupo os ácidos aspártico e glutâmico e seus respectivos derivados, a asparagina e a glutamina. Já os aminoácidos básicos, representados pela arginina, lisina e histidina, apresentam um grupo -NH2 ligado ao radical -R. O estudo do comportamento desses grupos distintos de aminoácidos na presença de um campo elétrico revelou aspectos importantes nos processos bioquímicos que regulam a estrutura das substâncias proteicas.
Experiências realizadas com ratos albinos, aos quais administrou-se uma dieta alimentar carente de diferentes aminoácidos para observar os efeitos de sua deficiência no organismo humano, demonstraram a existência de duas categorias desses compostos.
Especialmente importantes são os denominados aminoácidos essenciais, que para os seres humanos são a leucina, a isoleucina, a treonina, a valina, a lisina, a histidina, a arginina, a metionina, a fenilalanina e o triptofano. Esses compostos devem ser ingeridos diariamente, uma vez que o organismo humano não os sintetiza. Os restantes, conhecidos como aminoácidos não-essenciais, são produzidos pelo organismo.
Os compostos essenciais são especialmente abundantes na carne, mas é possível obtê-los também por meio de uma dieta vegetariana, pois algumas verduras e legumes, sobretudo a soja, contêm esses compostos em quantidades suficientes. A carência desses aminoácidos determina a curto prazo graves transtornos e alterações orgânicas, podendo até levar à morte, pois, sem eles, a síntese de proteínas fica inibida.
União de aminoácidos
A união de aminoácidos se dá por meio da denominada ligação peptídica, estabelecida entre o grupo -CO do radical ácido de um composto com o grupo -NH, de outro. Essa ligação, embora resistente, pode romper-se em meio aquoso, por meio de reação de hidrólise. A união de dois aminoácidos forma um composto denominado dipeptídeo e de três, tripeptídeo, e assim sucessivamente. Quando o número de unidades é superior a três, os compostos obtidos denominam-se, genericamente, polipeptídeos. O limite entre um polipeptídeo e uma proteína é bem menos preciso, embora se entenda por essa última uma unidade funcional e operativa, de tamanho e complexidade maiores. Alguns hormônios, toxinas e antibióticos são peptídeos.
Métodos de estudo
Passo importante no estudo das proteínas foi a criação de métodos experimentais e de técnicas que permitiram a identificação dos aminoácidos que as compõem. Entre esses métodos destaca-se a cromatografia, que se baseia no fato de compostos de uma mistura difundirem-se de modo diferente em um determinado suporte, seja ele papel, coluna de resinas ou gel. Assim, cada aminoácido da proteína percorre uma distância que é função da natureza da molécula, o que permite sua diferenciação.
Outra técnica muito utilizada é a eletroforese, na qual se tira partido das diferentes cargas dos aminoácidos para separá-los, sob a ação de um campo elétrico. Desse modo, os aminoácidos de caráter básico predominante se deslocam na direção do eletrodo negativo, enquanto os mais ácidos se movimentam na direção do polo positivo.
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